[拼音]：danbaizhi

[外文]：protein

以氨基酸为基本构件单位的一类含氮大分子化合物，一切生物体的重要

组成

成分，其生物学功能多种多样，也是重要的营养素。自然界约 150余万种生物体中，约有1010～1012种蛋白质;人体中就不下105种。蛋白质约占大多数生物体干重的一半以上。酶、抗体等的主要成分即是蛋白质。在外形上，有纤维状、球形、棒状及橄榄形等。它们都是遗传信息在分子水平上的表达者，其功能各有所司。

分类

至今尚无恰当的

分类

方法。只能粗略地将蛋白质分成简单蛋白质（单纯由L-α-氨基酸

组成

，如血清蛋白、卵清白蛋白等）及结合蛋白质（

组成

中除主要含L-α-氨基酸外，尚含非蛋白质部分，如糖蛋白、蛋白聚糖、脂蛋白、核蛋白、铁蛋白、磷蛋白等）。

常见的简单蛋白质可按溶解度的不同分成：

（1）白蛋白（又称清蛋白）。溶解度较大，必须用全饱和的中性盐溶液方能使之沉淀。如血浆白蛋白，在维持血液胶体渗透压及结合运输许多物质方面起重要作用。

（2）球蛋白。微溶于水，可用半饱和的中性盐溶液使之沉淀。如血清中的α、β及γ球蛋白，γ球蛋白即免疫球蛋白，α及β球蛋白的主要作用是结合运输多种物质。

（3）组蛋白。能溶于水及稀酸溶液，富含组氨酸及赖氨酸，呈碱性，常在细胞核中与核酸结合。

（4）其他，如硬蛋白及精蛋白等。随着分析水平的进步，发现某些简单蛋白质也常含有微量非蛋白质物质。

常见的结合蛋白质有：

（1）核蛋白。由蛋白质与核酸结合而成，与遗传和蛋白质生物合成密切相关。

（2）糖蛋白和蛋白聚糖。糖蛋白系以糖基作为辅基的蛋白质，参与细胞粘连和膜上受体的

组成

等。蛋白聚糖则以多糖为主要成分，化学

性质

更像糖。

（3）其他。色蛋白系蛋白质与色素（如血红蛋白中的血红素）结合而成。又如磷蛋白、脂蛋白等。

组成

蛋白质，不包括结合蛋白质的非蛋白质部分，主要约由50～55％的碳、6～8％的氢、19～24％的氧、13～19％的氮及0～4％的硫

组成

。一些蛋白质还含有少量的磷、碘、铁、铜、锌、锰、镁、钴、钼或硒等。碳、氢、氧及氮是构成蛋白质的构件单位氨基酸的元素；硫只见于胱氨酸、半胱氨酸及蛋氨酸，而碘主要在甲状腺球蛋白中存在。其他元素是某些结合蛋白质的辅基或配体的

组成

成分，或是与某些蛋白质结合的金属离子。

蛋白质均以20种氨基酸为构件单位。氨基酸借肽键连结成肽。肽键即一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的共价键。肽键将两个氨基酸连结起来即成二肽，3个氨基酸连结而成三肽，多个氨基酸连结起来即成多肽。一般分子量超过1万，由50个以上氨基酸

组成

的多肽，即可算作蛋白质。

生物体内的有机物中蛋白质种类最多，其原因主要在于其构件单位氨基酸的种类、数量及排列顺序上的差异，而且这三种因素在每一种蛋白质分子中均颇为固定，若其关键部位稍有变动，即会影响

蛋白质的生物学功能

，表现为疾患。如镰状细胞病患者的血红蛋白为HbS，与正常血红蛋白(HbA)的差异，只在于正常β链第6位上极性强的谷氨酸为中性的缬氨酸所取代，HbS所带电荷较HbA为少。这样，HbS分子在不与氧结合时趋于聚合，并在红细胞内沉淀，使红细胞成为不稳定的镰刀形，易于溶血。

结构

氨基酸借肽键一个接一个连接而成蛋白质，其排列顺序是蛋白质的一级

结构

，亦即蛋白质的最基本的

结构

。

1930年代，用 X射线衍射法发现构成毛发纤维的α角蛋白，其肽链具有沿着毛发长轴排列的周期性重复

结构

单位。40年代及50年代初期，证实这种螺旋为右手螺旋，即α 螺旋。α 螺旋每旋转一周占用 3.6个氨基酸残基，相邻两螺旋之间借由上面的与下面的形成的氢键而得以稳定。但若毛发置于蒸汽中加热，可将其伸长达其原长一倍左右，此时其X射线衍射图样与β角蛋白(如丝心蛋白)的相同，具有“之“字形的线状

结构

。两条或多条“之”字形多肽链并排，借链间的氢键连接成β片层

结构

。 α螺旋及β片层均属蛋白质中常见的二级

结构

（图1），而且这两种

结构

可能在一个蛋白质分子中同时存在。此外，蛋白质分子中肽链还有无规律缠绕的二级

结构

。一般来看， α螺旋是二级

结构

中最稳定而常见，在纤维状、球形、棒状及橄榄形等蛋白质中都有其存在。

天然蛋白质实际是以更高级

结构

(三级及四级

结构

)出现于生物体内。所谓三级

结构

乃是具有二级

结构

的肽链依赖其一级

结构

而折叠和（或）缠绕成不同的立体形状，如纤维状、球形、棒状或橄榄形等。三级

结构

的重要性在于能将一级

结构

中相距很远的一些氨基酸残基凑近，以形成活性部位。酶的活性中心及血红蛋白、肌红蛋白以及细胞色素 C等的血红素袋就是如此形成的。

组成

三级

结构

的多肽链称为亚单位（亚基）。具有三级

结构

的蛋白质亚单位互相连接成更大、更复杂的分子，这就是四级

结构

。拥有四级

结构

的蛋白质可能由相同的或不相同的亚单位

组成

。血红蛋白 A有运输氧和二氧化碳的功能，由四个亚单位所构成，共两种（两条 α链，两条β链），但单独的亚单位无运氧和CO2功能。而且每个亚单位都各结合一个辅基血红素，所以血红蛋白是一种结合蛋白质。

性质

蛋白质分子量在 1万以上，乃至数千万；其体积已达胶体颗粒的大小，约在1～100nm之间，故有胶体

性质

。生物体内许多球形蛋白质在折叠缠绕时，将其亲水基暴露于表面，与水亲和构成一水膜，因而成为溶胶，血液中的白蛋白及球蛋白即如此。

蛋白质由两性电解质氨基酸构成，因此也具有两性电解质的

性质

；在酸性液中其自由氨基解离成带正电荷的离子；在碱性液中其自由羧基解离成带负电荷的离子；当其在一溶液中不解离或解离成电荷相等的离子时，这一溶液中的pH即是该蛋白质的等电点(pI)。蛋白质在其等电点时，在某些脱水剂的作用下，极易从溶液中沉淀出来，中性盐如硫酸铵及氯化钠等是常用的脱水剂，在其不同饱和度中可将不同分子量的蛋白质沉淀而分开。这就是常用的盐析作用。由于蛋白质的分子大小不同，所带电荷也不一样，现常采用电泳法以将其分离，甚至测定其分子量。

蛋白质的

结构

很复杂，其二级以及一些高级

结构

都是依赖非共价键以维持稳定性的。一旦这些非共价键经加热或强酸强碱而受到破坏，蛋白质的有规律而紧密的

结构

将会变成松散杂乱无章，且会结絮、凝固并沉淀。这就是蛋白质的变性作用。变性作用将会使蛋白质丧失其生物学活性。但是，现已发现某些蛋白质(如核糖核酸酶）在热或酸碱处理变性后，若能慢慢冷却或恢复其正常pH，仍能获得其原有活性。这种获得原有生物活性的作用称为蛋白质的复性作用。

蛋白质由氨基酸借肽键连接而成，故也能产生氨基酸所特有的一些反应，如茚三酮反应；又因所含氨基酸不同而呈不同的呈色反应。此外，肽键与双缩脲在构造上相似，蛋白质呈现双缩脲反应。这些反应在蛋白质测定中常用。

蛋白质的分解代谢

蛋白质分子大，又具有免疫原性，食进后必需于胃肠中进行消化，方可被吸收。蛋白质的消化由蛋白酶及肽酶促成。消化蛋白质的酶多是以酶原形式分泌于胃及肠腔中的。胃液含盐酸，pH<2，有杀菌、使蛋白质变性及促使胃蛋白酶原自身活化的作用。胃蛋白酶在胃中作用于蛋白质及多肽，将其水解成较小的多肽。食物进入小肠后，胰腺分泌的碳酸氢盐中和胃液的酸性，使pH升高到 7；同时胰腺分泌的胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、胰肽酶 E原、羧基肽酶原A及B等，在活化后随即作用于胃蛋白酶的水解产物，分别水解其各自特定的肽键。胃及胰腺分泌的有关蛋白质消化的酶、酶原、酶原活化剂及酶的作用见表。此外，小肠还分泌氨基肽酶，作用于肽的氨基末端，依次断开肽键。在这些酶的作用下，蛋白质被水解成氨基酸、二肽及三肽。二肽及三肽主要在肠粘膜细胞中为二肽酶及三肽酶所水解。蛋白质的消化最终产物氨基酸，借特定吸收机制而进入体内。食物蛋白质的消化及吸收可总结如图2。

体内组织中的蛋白质处于不断转换之中。一个健康、营养充足的正常成人每日约有300g的组织蛋白质被降解，降解产物仅小部分排出体外，大部分在合成代谢中被重新利用，所以只需从食物中获得一定数量的蛋白质来补充。

体内的组织各不相同，其蛋白质的降解场所及所需要的酶亦异，有的在溶酶体内，也有的在溶酶体外。在溶酶体内被降解的蛋白质经吞噬或吞饮作用进入溶酶体。溶酶体内的pH为酸性，有利于蛋白质的变性及至少4种蛋白酶（包括组织蛋白酶 B、D及E）以及几种肽酶（包括二肽酶）发挥作用。这样，蛋白质可以完全水解成氨基酸。但在有些组织及细胞（如肌肉及网状细胞）内，溶酶体很少或根本没有，不需要的蛋白质的消除，只能在胞液中进行。在这些组织细胞中含有一些水溶性蛋白酶及肽酶。它们都能在胞液的中性或稍碱性环境中将蛋白质完全水解。不论是在溶酶体内外，水解蛋白质所产生的氨基酸都与由食物来的混合在一起，供各种合成代谢及分解代谢之用。

蛋白质的生物合成

蛋白质的生物合成

按mRNA分子上转录来的密码进行。其过程可分作五个阶段：

（1）氨基酸的活化。胞液中20种氨基酸在有ATP供给能量时，由各自的特异酶催化与各自的特定tRNA以共价键相结合。

（2）肽链合成的起动。蛋氨酰tRNA与GTP及起动因子(F-2)结合，然后再与核糖体的小亚基结成复合体。此时携有合成密码的mRNA参入到复合体中；其密码的开头为起动信号AUG，即蛋氨酸的密码。该复合体当即与大亚基结合成为可供延长肽链的机构。

（3）肽链的延长。按照mRNA上的密码，在有GTP，及一些延长因子存在时，特定的tRNA将所携带特定的氨基酸依次相继借肽键连接成为一条多肽链。此即翻译过程。

（4）肽链合成的终止及释放。肽链合成，在mRNA上出现UAA、UAG及UGA等密码中之一时，即行终止；随即在一些释放因子的作用下，肽链从核蛋白体上释放出来。

（5）肽链的折叠及修饰。多肽链在成为天然具有生物学活性的蛋白质之前，还需缠绕折叠以形成立体

结构

。此外，在此之前或之后，很可能需要酶的催化，作一些修饰，如引进磷酸、甲基、羧基、糖基或其他基团。

蛋白质的生物学功能

人体内蛋白质的功能可大致归纳为以下数种：

（1）酶的作用。酶是蛋白质，所催化的化学反应上各不相同，具高度特异性。在不同种类的生物体内，现已发现2000种以上的酶，而在一个细胞内，也有上百种。

（2）运载作用。体内不少物质需要通过血液从一处运送到另一处，也有一些物质需要质膜中的某些蛋白质作为运载体而进入细胞。血红蛋白是氧的运载蛋白质。脱脂脂蛋白是脂类物质的运载体，在与脂类物质结合成脂蛋白后，随血液运送到肝外各器官、组织；如果脱脂脂蛋白不足或有缺陷，将会出现高脂血症。至于质膜中的运载蛋白质，研究尚少，不过已确知某些物质，如葡萄糖、氨基酸及其他营养素等，都需要有运载蛋白质，才能通过质膜进入细胞。

（3）储存的营养素。生物体内储存蛋白质作为备用的营养素，这在植物中较为显著；植物种子中大部分的蛋白质主要为储备以供胚胎发育之用，如麦、玉米、稻米及高粱等等。鸟蛋的白蛋白及哺乳类动物奶汁中的酪蛋白也都是供生长发育用的营养素。肌肉中的一些蛋白质在饥饿时及消耗性疾患中，也被动用以应急需。

（4）收缩或运动作用。细胞及生物体的变换形态及移动，都是某些蛋白质伸缩或运动的结果。肌动蛋白及肌球蛋白乃是构成肌肉伸缩机构的

组成

成分。微管蛋白是赋于鞭毛及纤毛能动的基本物质。

（5）

结构

材料。生物体，尤其是动物，基本上都是以蛋白质作为身体

结构

的材料。胶原是腱、 软骨、 骨及皮肤的主要蛋白质。弹性蛋白是弹性韧带中的成分，赋予韧带以伸缩性。角蛋白构成毛发、 指甲、羽毛、 蚕丝及蛛网。

（6）防御功能。免疫球蛋白参与免疫。血纤维蛋白原和凝血酶，在身体受创伤时使血液凝固以堵塞血管破口，防止血液流失过多。蛇毒、细胞毒素及植物毒蛋白质，如蓖麻蛋白等，均具有防御功能。

（7）调节功能。生物体内必须有调控功能的物质，才能维持生理活动的正常进行，其中有些是蛋白质，如胰岛素、生长激素等。

（8）缓冲作用。蛋白质钠盐/蛋白质是血浆中的主要缓冲对之一，血红蛋白钾盐/血红蛋白、氧合血红蛋白钾盐/氧合血红蛋白是红细胞中的主要缓冲对，参与血液酸碱度的平衡。

蛋白质的营养价值

在营养供给上，不仅要考虑蛋白质的量，更应重视蛋白质的质。缺乏必需氨基酸的蛋白质，其营养价值就很差。若单纯以这种蛋白质作为主要食物蛋白质，则将不能维持体内的氮平衡，亦即组织蛋白质将更多地降解以提供必需氨基酸，供体内某些组织成分的更新修补，从而导致排出的氮多于食入的蛋白质氮。正常成年人在正常营养状态下，应处于氮的总平衡状态，即食入氮与排出氮相等。食物蛋白质中所含必需氨基酸愈齐全，在种类和数量上与人体蛋白质的

组成

愈接近，其营养价值或生理价值就越高。蛋白质主要来源于乳类、蛋类、肉类、豆类、硬果类等，谷类中蛋白质含量次之。通常动物

蛋白质的营养价值

多高于植物蛋白质的。若同时摄取几种低质量的蛋白质，则它们常可在必需氨基酸上取长补短，互通有无，从而提高其生理价值，此即蛋白质的互补作用。例如，玉米蛋白质中缺乏赖氨酸和色氨酸，若单独食用，其生理价值只为60；小米及大豆蛋白质的生理价值也不高，分别为57及64；但若三者以23:25:52的比例混合食用，则其生理价值可提高至73。蛋白质的需要量，通常成年人每天约需80g左右，约占所供能量的15％，重体力劳动、孕妇及乳母等则相应地需要多一些。幼童因需用蛋白质以供生长，故每公斤体重的蛋白质需要量也比成年人为多，母乳喂养儿为3.5～***，用豆浆喂养则需6g/6kg/d以上。一般婴幼儿为3.0～***，儿童为2.5～***，到18岁以后为2g/kg/d。

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